تحقیقات مهندسی صنایع غذایی

شماره جاری

بر اساس شماره‌های نشریه

بر اساس نویسندگان

بر اساس موضوعات

نمایه نویسندگان

نمایه کلیدواژه ها

درباره نشریه

اهداف و چشم انداز

اصول اخلاقی انتشار مقاله

بانک ها و نمایه نامه ها

پرسش‌های متداول

فرایند پذیرش مقالات

اطلاعات آماری نشریه

اخبار و اعلانات

ویژگی‌های ضداکسایشی پپتید‌های زیست‌فعال شنبلیله حاصل از آنزیم پانکراتین

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

2 استاد گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، ایران

3 گروه علوم و صنایع غذایی، دانشکده صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

4 گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی-صنایع غذایی/دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان

چکیده

در این پژوهش، به بهینه‌سازی فرایند آبکافت(هیدرولیز) پروتئین شنبلیله با آنزیم پانکراتین پرداخته شد و هدف از آن  ارزیابی تاثیر متغیرهای زمان (270-30 دقیقه)، دما (60-20 درجه سلسیوس) و غلظت آنزیم (3.25-0.25 درصد) بر فعالیت مهار رادیکال DPPH و شلاته‌کنندگی یون آهن با استفاده از روش سطح پاسخ است. شرایط بهینه برای دستیابی به بیشترین فعالیت مهار رادیکال DPPH  معادل 42.77 درصد و شلاته‌کنندگی یون آهن (78.57 درصد)، زمان 141.17 دقیقه، دما 41.93 درجه سلسیوس و غلظت آنزیم 2.14 درصد مشخص شد. در این شرایط، درجه هیدرولیز به میزان 0.35±36.8 به‌دست آمد. مقایسه قدرت آنتی‌اکسیدانی پروتئین آبکافت(هیدرولیز) شده و پروتئین اولیه نشان داد که آبکافت (هیدرولیز) به میزان قابل توجهی منجر به افزایش فعالیت آنتی‌اکسیدانی پروتئین شنبلیله شده است. ویژگی‌های آنتی‌اکسیدانی تیمار بهینه در غلظت‌های 50 – 10 (میلی‌گرم در میلی‌لیتر) بررسی شد. بیشترین فعالیت مهار رادیکال DPPH معادل 50.65 درصد و ظرفیت آنتی‌اکسیدانی کل (جذب 1.65 در طول موج 695 نانومتر)، مهار رادیکال هیدروکسیل (69.03 درصد) و شلاته‌کنندگی یون آهن (79.72 درصد) در غلظت 50 (میلی‌گرم بر لیتر) و احیاکنندگی آهن (جذب 0.8 در طول موج 700 نانومتر) در غلظت 40 (میلی‌گرم بر لیتر) حاصل شد. نتایج بررسی ­ها نشان می­ دهد فرآیند آبکافت (هیدرولیز) پروتئین شنبلیله با آنزیم پانکراتین، روشی موثر برای تولید پپتیدهای آنتی‌اکسیدان است. از این پپتیدها می‌توان به‌عنوان مکمل پروتئینی در فرمولاسیون مواد غذایی در تولید محصولات فراسودمند استفاده کرد.

تازه های تحقیق

Antioxidant Properties of Fenugreek Bioactive Peptides Prepared with Pancreatin Enzyme

 

S. Kaveh, A. Sadeghi Mahoonak*,M. Ghorbani, S. M. Jafari and K. Sarabandi

 

* Corresponding Author: Professor, Faculty of Food Science & Technology, Gorgan University of Agricultural Sciences and Natural Resources, Gorgan, Iran. Email: sadeghiaz@yahoo.com

Received: 20 December 2018, Accepted: 17 September 2019

 

Abstract

In this research, the optimization of protein hydrolysis process with the pancreatin enzyme was performed to evaluate the effect of time (30-270 min), temperature (20-60°C) and enzyme concentration (0.25-3.25%) on DPPH radical scavenging activity and Fe2+ chelating activity by using the response surface methodology. Optimum conditions to achieve the highest DPPH radical scavenging activity (42.77%) and Fe2+ chelating activity (78.57%), were obtained at time of 141.1 min, temperature of 41.93 °C and enzyme concentrations of 2.14%. Under these conditions, the degree of hydrolysis was 36.8 ± 0.35. Comparing the antioxidant power of the hydrolyzed protein and the intact protein showed that the hydrolysis increased the antioxidant activity of the fenugreek protein, significantly. Then, the antioxidant properties of optimum treatment were investigated at concentrations of 10-50 (mg/ml). The highest DPPH radical scavenging activity (50.65%) and total antioxidant capacity (absorbance 1.65 at wavelength of 695 nm), hydroxyl radical scavenging activity (69.03%) and Fe2+ chelating activity (79.72%) were achieved at concentration of 50 (mg/ml) and reducing power (absorption 0.8 at wavelength of 700 nm) were achieved at concentration of 40 (mg/ml). The results showed that the hydrolysis of fenugreek protein with the pancreatin enzyme is an effective way to produce antioxidant peptides. So, the bioactive peptides, with significant antioxidant properties, can be used as potential substitute of synthetic antioxidants and as a protein supplement in food formulation to produce functional products with health promotion properties.

 

Keywords: Enzymatic Hydrolysis, Protein Hydrolysis, Response Surface Method

کلیدواژه‌ها

موضوعات

عنوان مقاله [English]

ویژگی‌های ضداکسایشی پپتید‌های زیست‌ فعال شنبلیله حاصل از آنزیم پانکراتین

چکیده [English]

در این پژوهش، به بهینه‌سازی فرایند آبکافت(هیدرولیز) پروتئین شنبلیله با آنزیم پانکراتین پرداخته شد و هدف از آن  ارزیابی تاثیر متغیرهای زمان (270-30 دقیقه)، دما (60-20 درجه سلسیوس) و غلظت آنزیم (3.25-0.25 درصد) بر فعالیت مهار رادیکال DPPH و شلاته‌کنندگی یون آهن با استفاده از روش سطح پاسخ است. شرایط بهینه برای دستیابی به بیشترین فعالیت مهار رادیکال DPPH  معادل 42.77 درصد و شلاته‌کنندگی یون آهن (78.57 درصد)، زمان 141.17 دقیقه، دما 41.93 درجه سلسیوس و غلظت آنزیم 2.14 درصد مشخص شد. در این شرایط، درجه هیدرولیز به میزان 0.35±36.8 به‌دست آمد. مقایسه قدرت آنتی‌اکسیدانی پروتئین آبکافت(هیدرولیز) شده و پروتئین اولیه نشان داد که آبکافت (هیدرولیز) به میزان قابل توجهی منجر به افزایش فعالیت آنتی‌اکسیدانی پروتئین شنبلیله شده است. ویژگی‌های آنتی‌اکسیدانی تیمار بهینه در غلظت‌های 50 – 10 (میلی‌گرم در میلی‌لیتر) بررسی شد. بیشترین فعالیت مهار رادیکال DPPH معادل 50.65 درصد و ظرفیت آنتی‌اکسیدانی کل (جذب 1.65 در طول موج 695 نانومتر)، مهار رادیکال هیدروکسیل (69.03 درصد) و شلاته‌کنندگی یون آهن (79.72 درصد) در غلظت 50 (میلی‌گرم بر لیتر) و احیاکنندگی آهن (جذب 0.8 در طول موج 700 نانومتر) در غلظت 40 (میلی‌گرم بر لیتر) حاصل شد. نتایج بررسی ­ها نشان می­ دهد فرآیند آبکافت (هیدرولیز) پروتئین شنبلیله با آنزیم پانکراتین، روشی موثر برای تولید پپتیدهای آنتی‌اکسیدان است. از این پپتیدها می‌توان به‌عنوان مکمل پروتئینی در فرمولاسیون مواد غذایی در تولید محصولات فراسودمند استفاده کرد.

کلیدواژه‌ها [English]

  • آبکافت پروتئین
  • روش سطح پاسخ
  • هیدرولیز آنزیمی
مراجع
Adjonu, R., Doran, G., Torley, P. and Agboola, S. 2014. Whey protein peptides as components of nanoemulsions: A review of emulsifying and biological functionalities. Journal of Food Engineering. 122(3): 15-27.
Afanas' ev, I. B., Dcrozhko, A. I., Brodskii, A. V., Kostyuk, V. A. and Potapovitch, A. I. 1989. Chelating and free radical scavenging mechanisms of inhibitory action of rutin and quercetin in lipid peroxidation. Biochemical Pharmacology. 38(11): 1763-1769.
Ahmadi, F., Kadivar, M. and Shahedi, M. 2007. Antioxidant activity of Kelussia odoratissima Mozaff in model and food systems. Food Chemistry. 105(1): 57-64.
Arabshahi-Delouee, S. and Urooj, A. 2007. Antioxidant properties of various solvent extracts of mulberry (Morus indica L.) leaves. Food Chemistry. 102(4): 1233-1240.
Batista, I., Ramos, C., Coutinho, J., Bandarra, N. M. and Nunes, M. L. 2010. Characterization of protein hydrolysates and lipids obtained from black scabbard fish (Aphanopus carbo) by-products and antioxidative activity of the hydrolysates produced. Process Biochemistry. 45(1): 18-24.
Bhaskar, N., Benila, T., Radha, C. and Lalitha, R. G. 2008. Optimization of enzymatic hydrolysis of visceral waste proteins of Catla (Catla catla) for preparing protein hydrolysate using a commercial protease. Bioresource Technology. 99(2): 335-343.
Bougatef, A., Hajji, M., Balti, R., Lassoued, I., Triki-Ellouz, Y. and Nasri, M. 2009. Antioxidant and free radical-scavenging activities of smooth hound (Mustelus mustelus) muscle protein hydrolysates obtained by gastrointestinal proteases. Food Chemistry. 114(4): 1198-1205.
Bradford, M. M. 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry. 72(2): 248-254.
Cacciuttolo, M. A., Trinh, L., Lumpkin, J. A. and Rao, G. 1993. Hyperoxia induces DNA damage in mammalian cells. Free Radical Biology and Medicine. 14(3): 267-276.
Chen, H.M., Muramoto, K., Yamauchi, F., Fujimoto, K. and Nokihara, K. 1998. Antioxidative properties of histidine-containing peptides designed from peptide fragments found in the digests of a soybean protein. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 46(1): 49-53.
Chi, C.F., Hu, F.Y., Wang, B., Li, T. and Ding, G. F. 2015. Antioxidant and anticancer peptides from the protein hydrolysate of blood clam (Tegillarca granosa) muscle. Journal of Functional Foods. 15(2): 301-313.
Cumby, N., Zhong, Y., Naczk, M. and Shahidi, F. 2008. Antioxidant activity and water-holding capacity of canola protein hydrolysates. Food Chemistry. 109(1): 144-148.
Diniz, F. M. and Martin, A. M. 1996. Use of response surface methodology to describe the combined effects of pH, temperature and E/S ratio on the hydrolysis of dogfish (Squalus acanthias) muscle. International Journal of Food Science and Technology. 31(5): 419-426.
Elnasri, N. A. and El Tinay, A. H. 2007. Functional properties of fenugreek (Trigonella foenum graecum) protein concentrate. Food chemistry. 103(2): 582-589.
Feyzi, S., Varidi, M., Zare, F. and Varidi, M. J. 2015. Effect of drying methods on the structure, thermo and functional properties of fenugreek (Trigonella foenum graecum) protein isolate. Journal of the Science of Food and Agriculture. 98(5): 1880-1888.
FitzGerald, R.J. and Meisel, H. 2000. Milk protein-derived peptide inhibitors of angiotensin-I-converting enzyme. British journal of nutrition. 84(S1): 33-37.
Hancock, J. T., Desikan, R. and Neill, S. J. 2001. Role of reactive oxygen species in cell signalling pathways. Biochemical Society Transactions. 29(2):345-9.
Hemavathy, J. and Prabhakar, J. V. 1989. Lipid composition of fenugreek (Trigonella foenumgraecum L.) seeds. Food Chemistry. 31(1): 1-7.
AOAC. 2000. Official Methods of Analysis of AOAC International, Gaithersburg MA, USA. Association of Official Analytical Chemist.
Jamdar, S.N., Rajalakshmi, V., Pednekar, M. D., Juan, F., Yardi, V. and Sharma, A. 2010. Influence of degree of hydrolysis on functional properties, antioxidant activity and ACE inhibitory activity of peanut protein hydrolysate. Food Chemistry. 121(1): 178-184.
Khantaphant, S., Benjakul, S. and Ghomi, M. R. 2011. The effects of pretreatments on antioxidative activities of protein hydrolysate from the muscle of brown stripe red snapper (Lutjanus vitta). LWT-Food Science and Technology. 44(4): 1139-1148
Klompong, V., Benjakul, S., Kantachote, D. and Shahidi, F. 2007. Antioxidative activity and functional properties of protein hydrolysate of yellow stripe trevally (Selaroides leptolepis) as influenced by the degree of hydrolysis and enzyme type. Food Chemistry. 102(4): 1317-1327.
Kurozawa, L. E., Park, K. J. and Hubinger, M. D. 2008. Optimization of the enzymatic hydrolysis of chicken meat using response surface methodology. Journal of Food Science. 73(5): 12-27.
Leela N. K., Shafeekh K. M. 2008. Fenugreek. In: Parthasarathy V.A., Chempakam B., Zachariah T.J. (Eds.). Chemistry of Spices. Biddles Ltd, King’s Lynn, UK, CAB International. pp. 242-259.
Liaset, B., Nortvedt, R., Lied, E. and Espe, M. 2002. Studies on the nitrogen recovery in enzymic hydrolysis of Atlantic salmon (Salmo salar L.) frames by Protamex™ protease. Process Biochemisrty. 37(11): 1263-1269.
Maghsudlou, A., Sadeghi Mahoonak, A., Mohebbodini, H. 2017. Evaluation of the antioxidant properties hydrolyzed protein of bee pollen. Journal of Food Science and Technology of Iran. 13 (73): 227-240. (in Persian).
 
Meshkinfar, N., Sadeghi Mahoonak, A., Ziaiifar, A. M., Ghorbani, M., Kashani Nejad, M. 2014. Optimization of the production of protein hydrolysates from meat industry by products by response surface methodology. Journal of Food Researches. 24(2): 215-225. (in Persian).
Nourmohammadi, E., Sadeghi Mahoonak, A., Alami, M., Ghorbani, M. 2017. Determination of optimum conditions for the production of antioxidant peptides from the hydrolysis of pumpkin oil cake protein by pepsin. Journal of Food Science and Technology. 13 (61):130-123. (in Persian).
Ovissipour, M., Abedian, A., Motamedzadegan, A., Rasco, B., Safari, R. and Shahiri, H. 2009. The effect of enzymatic hydrolysis time and temperature on the properties of protein hydrolysates from Persian sturgeon (Acipenser persicus) viscera. Food Chemistry. 115(1): 238-242.
Pihlanto, A. 2006. Antioxidative peptides derived from milk proteins. International Dairy Journal. 16(11): 1306-1314.
Prieto, P., Pineda, M. and Aguilar, M. 1999. Spectrophotometric quantitation of antioxidant capacity through the formation of a phosphomolybdenum complex: Specific application to the determination of vitamin E. Analytical Biochemistry. 269(2): 337-341.
Sauvaire, Y. D., Baccou, J. C. F. and Kobrehel, K. 1984. Solubilization and characterization of fenugreek seed proteins. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 32(1): 41-47.
Sayed, R. A., Tolba, K. H. and Habashy, H. N. 2000. Technological, chemical and biological studies on fenugreek seeds (Trigonella foenum graecum L.). Arab Universities Journal of Agricultural Sciences. 8(1): 223-234.
Sha'banpour, B., Kurdjazi, M., Nazari, M., Esmaeili Kharaki, M. 2017. Effect of enzymatic hydrolysis time, temperature and ratio of enzyme to substrate on antioxidant properties of shrimp bioactive peptides. Journal of Food Science and Technology of Iran. 62 (14): 31-45. (in Persian).
Shimizu, M., Sawashita, N., Morimatsu, F., Ichikawa, J., Taguchi, Y., Ijiri, Y. and Yamamoto, J. 2009. Antithrombotic papain-hydrolyzed peptides isolated from pork meat. Thrombosis Research. 123(5): 753-757.
Wu, H. C., Chen, H. M. and Shiau, C. Y. 2003. Free amino acids and peptides as related to antioxidant properties in protein hydrolysates of mackerel (Scomber austriasicus). Food Research International. 36(9): 949-957.
Xie, Z., Huang, J., Xu, X. and Jin, Z. 2008. Antioxidant activity of peptides isolated from alfalfa leaf protein hydrolysate. Food Chemistry. 111(2): 370-376.
You, L., Zhao, M., Cui, C., Zhao, H. and Yang, B. 2009. Effect of degree of hydrolysis on the antioxidant activity of loach (Misgurnus anguillicaudatus) protein hydrolysates. Innovative Food Science Emerging Technology. 10(2): 235-240.
Zhao, Q., Xiong, H., Selomulya, C., Chen, X.D., Zhong, H., Wang, S., Sun, W. and Zhou, Q. 2012. Enzymatic hydrolysis of rice dreg protein: effects of enzyme type on the functional properties and antioxidant activities of recovered proteins. Food Chemistry. 134(3): 1360-1367.
Zhu, K., Zhou, H. and Qian, H. 2006. Antioxidant and free radical-scavenging activities of wheat germ protein hydrolysates (WGPH) prepared with alcalase. Process Biochemistry. 41(6): 1296-1302.
Zhu, L., Chen, J., Tang, X. and Xiong, Y. L. 2008. Reducing, radical scavenging, and chelation properties of in vitro digests of alcalase-treated zein hydrolysate. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 56(8): 2714-2721.
Zhuang, H., Tang, N. and Yuan, Y. 2013. Purification and identification of antioxidant peptides from corn gluten meal. Journal of Functional Foods. 5(4): 1810-1821
تحقیقات مهندسی صنایع غذایی
دوره 18، شماره 2 - شماره پیاپی 67
اسفند 1398
صفحه 103-122
فایل ها
هم رسانی
ارجاع به این مقاله
آمار