تحقیقات مهندسی صنایع غذایی

شماره جاری

بر اساس شماره‌های نشریه

بر اساس نویسندگان

بر اساس موضوعات

نمایه نویسندگان

نمایه کلیدواژه ها

درباره نشریه

اهداف و چشم انداز

اصول اخلاقی انتشار مقاله

بانک ها و نمایه نامه ها

پرسش‌های متداول

فرایند پذیرش مقالات

اطلاعات آماری نشریه

اخبار و اعلانات

بررسی اثر کربوکسی متیل سلولز والکل و دما بر روی پایداری آنزیم ترمولیزین

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 گروه بیوشیمی ،پژوهشکده زیست فناوری،دانشگاه ارومیه،ارومیه،ایران

2 استادیارﮔﺮﻭﻩ ﺯﻳﺴﺖ ﺷﻨﺎﺳﻲ،دانشکده علوم ،دانشگاه ارومیه،ارومیه،ایران.

3 استادیار دانشکده علوم دانشگاه پیام نور تهران

چکیده

آنزیم ترمولیزین (EC 3.4.24.4) آنزیم متالوپروتئیناز مقاوم به حرارت است که پیوند پپتیدی دارای آمینواسید آبگریز لوسین و فنیل آلانین را هیدرولیز می‌کند. افزایش برخی ترکیبات می‌تواند باعث پایداری این آنزیم شود. در این پژوهش اثر کربوکسی متیل سلولز به‌عنوان افزودنی بر عملکرد و پایداری ترمولیزین بررسی گردیده است. ابتدا در شرایط سنجش فعالت آنزیم بررسی شد و سپس اثر دما و اتانول بر روی فعالیت آنزیم موردبررسی قرار گرفت. بعدازآن اثر کربوکسی‌متیل سلولز با درصدهای 2، 4، 6، 8 و 10 درصد بر فعالیت ترمولیزین بررسی شد. نتایج نشان داد که پایداری ترمولیزین در مقابل افزایش دما ابتدا افزایش و سپس در دماهای خیلی بالا کاهش می‌یابد و الکل باعث ناپایدار شدن آنزیم می‌شود. کربوکسی متیل سلولز باعث افزایش فعالیت و پایداری آنزیم ترمولیزین می‌شود و حضور کربوکسی متیل سلولز می‌تواند باعث پایداری و مقاومت آنزیم ترمولیزین در برابر اتانول شود. ازاین‌رو استفاده از کربوکسی متیل سلولز می‌تواند برای افزایش فعالیت این آنزیم در حلال اتانول بکار رود.

کلیدواژه‌ها

موضوعات

عنوان مقاله [English]

Investigation of the effect of CMC and alcohol and temperature on thermolysin enzyme stability

نویسندگان [English]

  • Amir Agheli kohne shahri 1
  • Yaghub Pazhang 2
  • fatemeh ghamari 3

1 Department of Biochemistry, Biotechnology Research Institute, Urmia University.Urmia.Iran.

2 Department of Biology, Faculty of Science, urmia University,Urmia,Iran.

3 Assistant professor Department of science payame noor university ,P.O.Box 19395-4697,Tehran,Iran

چکیده [English]

Thermolysin enzyme is a heat-resistant metalloproteinase enzyme that binds (EC 3.4.24.4) a peptide containing hydrophobic amino acid leucine and phenylalanine. This enzyme`s immobilization is very important. Enzyme immobilization enhances the stability and reuse of the enzyme and improves the properties of the enzyme and facilitates the enzyme readiness of the product. In order to study the adsorption in the presence of ethanol, different concentrations of ethanol were investigated with enzyme. To investigate the presence of CMC, the enzyme was mixed with different percentages of CMC solution and the casein (substrate) was mixed with different amounts. The effect of CMC and alcohol on the enzymatic solution of CMC was obtained. The effect of CMC and alcohol was investigated. The effect of CMC 2%, 4%, 6%, 8% and 10% with 1% casein on the enzyme was investigated. In this study, it was shown that thermolysin increases activity and stability against temperature rise and then decreases at very high temperatures, and alcohol causes enzyme instability. CMC increases the activity and stability of the thermolysin enzyme, but the presence of CMC can increase the stability and resistance of the thermolysin enzyme to alcohol. CMC has been shown to stabilize thermolysin.

کلیدواژه‌ها [English]

  • Enzyme Stability"
  • Thermolysin"
  • Carboxymethyl Cellulose"
  • "
  • Alcohol
مراجع
Arefian, M., Hojjati, M., Tajzad, I., Mokhtarzade, A., Mazhar, M. and Jamavari, A. 2020. A review of Polyvinyl alcohol/Carboxiy methyl cellulose (PVA/CMC) composites for various applications. Journal of Composites and Compounds. 2(3): 69-76 .
Adekoya, O. A. and Sylte, I. 2009. The thermolysin family (M4) of enzymes: therapeutic and biotechnological potential. Chemical biology & drug design. 73(1): 7-16 .
Ager, D. J., Pantaleone, D. P., Henderson, S. A., Katrizki, A. R., Prakash, I., Walters, D. E. 1998.Commercial,syntheticnonnutri- tive sweeteners. Angewandte Chemie International Edition. 37(13‐14): 1802-1817.
Balcão, V. M. and Vila, M. M. D. C. 2015. Structural and functional stabilization of protein entities: state-of-the-art. Advanced Drug Delivery Reviews. 93, 25-41.
 Chen, Y.-J. and Inouye, M. 2008. The intramolecular chaperone-mediated protein folding. Current Opinion in Structural Biology. 18(6): 765-770 .
Cunningham, E. L., Jaswal, S. S., Sohl, J. L. and Agard, D. A. 1999. Kinetic stability as a mechanism for protease longevity. Proceedings of the National Academy of Sciences. 96(20): 11008-11014 .
Demidyuk, I. V., Gromova, T. Y., Polyakov, K. M., Melik-Adamyan, W. R., Kuranova, I. P. and Kostrov, S. V. 2010. Crystal structure of the protealysin precursor: insights into propeptide function. Journal of Biological Chemistry. 285(3): 2003-2013.
del Mar Contreras, M., Hernández-Ledesma, B., Amigo, L., Martín-Álvarez, P. J. and Recio, I. 2011. Production of antioxidant hydrolyzates from a whey protein concentrate with thermolysin: Optimization by response surface methodology. LWT-Food Science and Technology. 44(1): 9-15 .
Eder, J. and Fersht, A. R. 1995. Pro-sequence-assisted protein folding. Molecular Microbiology. 16(4): 609-614.
Eijsink, V. G. H., Veltman, O. R., Aukema, W., Vriend, G. and Venema, G. 1995. Structural determinants of the stability of thermolysin-like proteinases. Nature Structural Biology. 2(5): 374-379.
Jaswal, S. S., Sohl, J. L., Davis, J. H. and Agard, D. A. 2002. Energetic landscape of α-lytic protease optimizes longevity through kinetic stability. Nature. 415(6869): 343-346.
Karlin, S. and Zhu, Z.-Y. 1997. Classification of mononuclear zinc metal sites in protein structures. Proceedings of the National Academy of Sciences. 94(26): 14231-14236.
Kumar, V., Chari, R., Sharma, V. K. and Kalonia, D. S. 2011. Modulation of the thermodynamic stability of proteins by polyols: Significance of polyol hydrophobicity and impact on the chemical potential of water. International Journal of Pharmaceutics. 413(1): 19-28.
Lamazares, E., MacLeod-Carey, D., Miranda, F. P. and Mena-Ulecia, K. 2021. Theoretical Evaluation of Novel Thermolysin Inhibitors from Bacillus thermoproteolyticus. Possible Antibacterial Agents. Molecules. 26(2):386.
Marie-Claire, C., Roques, B. P. and Beaumont, A. 1998. Intramolecular Processing of Prothermolysin. Journal of Biological Chemistry. 273(10): 5697-5701.
 Matthews, B. W., Colman, P. M., Jansonius, J. N., Titani, K., Walsh, K. A. and Neurath, H. 1972. Structure of thermolysin. Nature New Biology. 238(80): 41-43.
 Pedersen, N. R., Kristensen, J. B., Bauw, G., Ravoo, B. J., Darcy, R., Larsen, K. L. and Pedersen, L. H. 2005. Thermolysin catalyses the synthesis of cyclodextrin esters in DMSO. Tetrahedron: Asymmetry. 16(3): 615-622 .
Sadrmomtaz, A. and Asghari, M. 2015. comparable studies on the stability of proteases from Pseudomonas aeruginosa against thermolysin from Bacillus thermoproteolyticus in the presence of organic solvents. Molecular and Cellular Researches (Iranian Journal of Biology). 28(4): 560-567. [in persian]
Silen, J. L. and Agard, D. A. 1989. The αlytic protease pro-region does not require a physical linkage to activate the protease domain in vivo. Nature. 341(6241): 462-464.
Silva, C., Martins, M., Jing, S., Fu, J. and Cavaco-Paulo, A. 2018. Practical insights on enzyme stabilization. Critical Reviews in Biotechnology. 38(3): 335-350.
Varasteh, A. 2017. The effect of calcium on the activation of thermolysin by salt. Journal of Cellular and Molecular Research (Iranian Journal of Biology). 30(1): 100-105. [in Persian]
Zhu, X., Ohta, Y., Jordan, F. and Inouye, M. 1989. Pro-sequence of subtilisin can guide the refolding of denatured subtilisin in an intermolecular process. Nature. 339(6224): 483-484
تحقیقات مهندسی صنایع غذایی
دوره 21، شماره 2 - شماره پیاپی 73
پاییز و زمستان
دی 1401
صفحه 91-102
فایل ها
هم رسانی
ارجاع به این مقاله
آمار